Siete días … 25 de noviembre a 1 de diciembre

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En esta nueva sección pretendo destacar los avances científicos que se han producido en la semana que termina, con enlaces directos a las noticias más relevantes e incluyendo los artículos originales para que el lector pueda acudir directamente a la fuente para tener una información más completa.

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BIOQUÍMICA

Rayos X Siete días ... 25 de noviembre a 1 de diciembreUn grupo internacional de investigadores consigue descifrar desde cero la estructura de una proteína y prueba las posibilidades de una tecnología para conocer las piezas que componen el rompecabezas de la vida.

Un grupo internacional de investigadores ha logrado por primera vez generar con láseres de rayos X un modelo 3D de la lisozima, una proteína que abunda en la clara del huevo, sin tener conocimiento previo de su estructura. Eso ha sido posible gracias al láser de rayos X LCLS del Laboratorio Nacional de Aceleradores SLAC y a un sistema de análisis de datos por ordenador que ha dado sentido a la información obtenida con el láser.

Esta tecnología puede superar algunas de las limitaciones de la cristalografía de rayos X tradicional. Normalmente, los rayos X, cuando se proyectan sobre los compuestos orgánicos que se pretende estudiar, pueden descolocar los átomos y sacarlos de su posición natural dentro de la estructura de la molécula. Además, para conocer esa estructura es necesario exponer a las moléculas que se quieren analizar a dosis importantes de radiación que dañan la información que contienen. Este problema se puede resolver en moléculas que forman grandes cristales bien ordenados, pero ese no es el caso de la mayor parte de las moléculas orgánicas. El sistema de cristalografía de láseres de rayos X somete a las estructuras que quiere estudiar a intensos bombardeos de rayos X, pero en un periodo extremadamente breve, del orden de los femtosegundos (en un segundo hay mil billones de femtosegundos). De esta manera, es posible obtener la información necesaria para reconstruir la estructura natural de la molécula antes de destruirla.

Los autores del artículo quieren pulir su técnica para poder estudiar proteínas aún más complejas, como las proteínas de la membrana que cubre las células, que son la diana a la que van dirigidos más de la mitad de los nuevos fármacos en desarrollo. Hasta ahora, solo se conoce en detalle la estructura de unas pocas de esas proteínas de membrana y el diseño de los medicamentos que funcionan porque se vinculan a ellas podría ser mucho más preciso, mejorando un sistema que tiene mucho de ensayo y error.

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